La doctora Rosana Chehín recibirá el miércoles un premio de la Academia Nacional de Medicina por su trabajo con una proteína vinculada a esta enfermedad. “Nuestro grupo de investigación logró demostrar que agregados prefibrilares de una proteína denominada GAPDH preparados en presencia de heparina son capaces de convertir in vitro especies tóxicas en especies fibrilares de menor toxicidad”, comentó.
La doctora Rosana Chehín recibirá el próximo miércoles un premio de la Academia Nacional de Medicina por su trabajo con una proteína vinculada a esta enfermedad. Estudios en cooperación con Brasil y Francia
La Organización Mundial de la Salud considera que 6 millones de personas poseen la enfermedad de Parkinson (EP) en todo el mundo y prevé que esta cifra se duplicará en los próximos veinte años alcanzando los 12 millones a raíz del envejecimiento poblacional convirtiéndose en el tercer problema de salud en el mundo.
En la actualidad, el tratamiento de la EP así como de otras enfermedades neurodegenerativas como el Alzheimer no es curativo sino paliativo. Teniendo en cuenta la magnitud de esta enfermedad, el grupo de biofísica de proteínas del Instituto Superior de Investigaciones Biológicas (INSIBIO) de doble pertenecía (UNT-CONICET), que lidera la Dra. en Bioquímica, Rosana Chehín, realizó importantes aportes en la materia y por tercera vez recibirá un premio incentivo a nivel nacional.
El próximo miércoles Chehín recibirá en Buenos Aires un premio de la Academia Nacional de Medicina que a través de la Fundación Florencio Fiorini le otorgará un subsidio de $40 mil como incentivo a los diez mejores trabajos de todo el país en Ciencias Biomédicas Año 2012. El trabajo fue seleccionado entre 450 investigaciones y será el único en recibir un subsidio en el interior del país.
Chehín comentó que la enfermedad de Parkinson se caracteriza por la muerte de un tipo especial de neuronas denominadas dopaminérgicas en una región específica del cerebro. La causa de la muerte de estas neuronas fue motivo de gran controversia en la comunidad científica. Sin embargo, actualmente se acepta que una proteína denominada alfa-synucleína que se encuentra normalmente en el sistema nervioso, se autoagrega bajo determinadas circunstancias produciendo especies tóxicas que disparan la muerte celular.
“Nuestro grupo de investigación logró demostrar que agregados prefibrilares de una proteína denominada GAPDH (Gliceraldehido 3-fosfato deshidrogenado) preparados en presencia de heparina son capaces de convertir in vitro especies tóxicas en especies fibrilares de menor toxicidad”, detalló la experta. La investigadora comentó que estos hallazgos abren un nuevo camino en la búsqueda de hitos biológicos para el desarrollo de fármacos aplicables a las enfermedades neurodegenerativas.
Cabe destacar que los agregados prefibrilares de GAPDH también fueron caracterizados por Chehín en el Laboratorio Nacional de Luz Sincrotrónica de Sao Paolo (Brasil) en cooperación con investigadores de ese país. Además en los próximos días Chehín viajará a Francia para estudiar los efectos de GAPDH en cultivos celulares con la colaboración de expertos de dos Universidades de París que tienen convenios con el INSIBIO. “Luego de estas investigaciones debemos realizar estudios con animales de prueba para tener resultados más certeros y queda un largo camino por recorrer, pero los resultados a los que podemos llegar son verdaderamente promisorios”, concluyó la profesional.
Tres premios naciones y publicaciones científicas
Los trabajos realizados por el grupo de biofísica del INSIBIO recibieron dos años consecutivos el premio Ponce Hornos de la Sociedad Argentina de Biofísica (2009 y 2010) y fueron publicados en The Journal of Biological Chemistry, Current Protein and Peptide Science, European Biophysical Journal y European Journal of Biochemistry. En tanto que, el próximo miércoles recibirán en la Academia Nacional de Medicina un premio estímulo a la Investigación en Biomedicina financiado por la Fundación Florencio Fiorini.
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